CV. Estructura, función y evolución de las proteínas de espiga del coronavirus

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Li F. Estructura, función y evolución de las proteínas de espiga del coronavirus. Revisión anual de la virología3(1), 237–261. https://doi.org/10.1146/annurev-virology-110615-042301

Recopilado por Carlos Cabrera Lozada. Miembro Correspondiente Nacional, ANM puesto 16. ORCID: 0000-0002-3133-5183. 06/02/2022

Resumen

La proteína espiga del coronavirus es una máquina molecular multifuncional que media la entrada del coronavirus en las células huésped. Primero se une a un receptor en la superficie de la célula huésped a través de su subunidad S1 y luego fusiona las membranas virales y del huésped a través de su subunidad S2. Dos dominios en S1 de diferentes coronavirus reconocen una variedad de receptores del huésped, lo que lleva a la unión viral. La proteína espiga existe en dos conformaciones estructuralmente distintas, prefusión y postfusión. Se debe desencadenar la transición de la prefusión a la conformación posterior a la posfusión de la proteína espiga, lo que lleva a la fusión de la membrana. Este artículo revisa el conocimiento actual sobre las estructuras y funciones de las proteínas de pico de coronavirus, ilustrando cómo los dos dominios S1 reconocen diferentes receptores y cómo las proteínas de pico se regulan para someterse a transiciones conformacionales. Discuto además la evolución de estas dos funciones críticas de las proteínas espiga del coronavirus, el reconocimiento de receptores y la fusión de membranas, en el contexto de las funciones correspondientes de otros virus y células huésped.

Palabras clave: proteína espiga del coronavirus; fusión de membrana; conformación postfusión; conformación de prefusión; unión al receptor; evolución del virus; origen del virus.

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