Suresh Kumar, Thiviya S Thambiraja, et al. doi: https://doi.org/10.1101/2021.12.02.470946
Recopilado por Carlos Cabrera Lozada. Miembro Correspondiente Nacional, ANM puesto 16. ORCID: 0000-0002-3133-5183. 04/12/2021
Resumen
Las variantes emergentes del SARS-CoV-2, especialmente las que son motivo de preocupación, pueden tener un impacto en la transmisibilidad y patogenicidad del virus, así como en el rendimiento de los equipos de diagnóstico y la eficacia de la vacuna. A pesar de que la variante Delta del SARS-CoV-2 (B.1.617.2) surgió durante la segunda ola de infecciones de la India, las variantes del Delta se han vuelto dominantes a nivel internacional y aún están evolucionando. El 26 de noviembre de 2021, la OMS identificó la variante B.1.1.529 como una variante preocupante, nombrándola Omicron, basándose en la evidencia de que Omicron contiene numerosas mutaciones que pueden influir en su comportamiento. Sin embargo, el modo de transmisión y la gravedad de la variante Omicron siguen siendo desconocidos. Utilizamos estudios computacionales para examinar las variantes Delta y Omicron en este trabajo y encontramos que la variante Omicron tenía una mayor afinidad por ace2 humana que la variante Delta debido a un número significativo de mutaciones en el dominio de unión al receptor SARS-CoV-2, lo que indica un mayor potencial de transmisión. Según los estudios de acoplamiento, las mutaciones Q493R, N501Y, S371L, S373P, S375F, Q498R y T478K contribuyen significativamente a una alta afinidad de unión con ACE2 humano. En comparación con la variante Delta, tanto la proteína espiga completa como la RBD en Omicron incluyen una alta proporción de aminoácidos hidrófobos como la leucina y la fenilalanina. Estos aminoácidos se encuentran dentro del núcleo de la proteína y son necesarios para la estabilidad estructural. Omicron tiene un mayor porcentaje de estructura de hélice alfa que la variante Delta tanto en la proteína espiga entera como en RBD, lo que indica que tiene una estructura más estable. Observamos una transición de orden de desorden en la variante Omicron entre las regiones RBD de la proteína espiga 468-473, y puede ser significativa en la influencia de los residuos / regiones desordenadas en la estabilidad de la proteína espiga y la unión a ACE2. Un estudio futuro podría investigar las consecuencias epidemiológicas y biológicas de la variante Omicron.
Declaración de intereses contrapuestos
Los autores no han declarado ningún interés en contra.