CV. El análisis estructural in situ del pico de SARS-CoV-2 revela flexibilidad mediada por tres bisagras. Science, 09/10/2020

Picos flexibles

La proteína de pico del coronavirus 2 (SARS-CoV-2) del síndrome respiratorio agudo severo permite la entrada del virus en las células huésped al unirse al receptor de la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) y es un objetivo importante para los anticuerpos neutralizantes. Alrededor de 20 a 40 picos decoran la superficie de los viriones. Turoňová y col. ahora muestran que la espiga está conectada de manera flexible a la superficie viral por tres bisagras que están bien protegidas por los sitios de glicosilación. La flexibilidad impartida por estas bisagras puede explicar cómo múltiples picos actúan en concierto para acoplarse a la superficie plana de una célula huésped.

La proteína de pico (S) del coronavirus 2 del síndrome respiratorio agudo severo (SARS-CoV-2) es necesaria para la entrada celular y es el enfoque principal para el desarrollo de vacunas. En este estudio, combinamos tomografía crioelectrónica, promediado de subtomogramas y simulaciones de dinámica molecular para analizar estructuralmente S in situ. En comparación con el S recombinante, el S viral estaba más glicosilado y se presentó principalmente en la conformación de prefusión cerrada. Mostramos que el dominio del tallo de S contiene tres bisagras, lo que le da a la cabeza una libertad de orientación inesperada. Proponemos que las bisagras permiten que S escanee la superficie de la célula huésped, protegida de los anticuerpos por una extensa capa de glucano. La estructura del S nativo contribuye a nuestra comprensión de la infección por SARS-CoV-2 y, potencialmente, al desarrollo de vacunas seguras.

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