La proteína pico (S) del coronavirus 2 del síndrome respiratorio agudo severo (SARS-CoV-2) es necesaria para la entrada celular y es el foco principal para el desarrollo de vacunas. Aquí, combinamos tomografía crioelectrónica, promediado de subtomogramas y simulaciones de dinámica molecular, para analizar estructuralmente S in situ. En comparación con el S recombinante, el S viral estaba más glicosilado y se encontraba principalmente en la conformación previa a la fusión cerrada. Mostramos que el dominio del tallo de S contiene tres bisagras, lo que le da a la cabeza una libertad de orientación inesperada. Proponemos que las bisagras permiten que S escanee o pueda hacer un barrido de la superficie de la célula huésped, protegida como está de los anticuerpos por una extensa capa de glucano. La estructura del S nativo contribuye a nuestra comprensión de la infección por SARS-CoV-2 y al desarrollo de vacunas seguras.
Publicado por R. Rangel-Aldao